Protein Misfolding, Functional Amyloid, and Human Disease

Artikeleigenschaften
  • Sprache
    English
  • DOI (url)
    10.1146/annurev.biochem.75.101304.123901
  • Veröffentlichungsdatum
    2006/06/01
  • Zeitschrift
    Annual Review of Biochemistry
  • Indian UGC (Zeitschrift)
  • Auffrischen
    193
  • Zitate
    4,878
  • Fabrizio Chiti Dipartimento di Scienze Biochimiche, Università degli Studi di Firenze, I-50134 Firenze, Italy;
  • Christopher M. Dobson Department of Chemistry, University of Cambridge, Cambridge, CB2 1EW, United Kingdom;
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Chiti, Fabrizio, and Christopher M. Dobson. “Protein Misfolding, Functional Amyloid, and Human Disease”. Annual Review of Biochemistry, vol. 75, no. 1, 2006, pp. 333-66, https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.75.101304.123901.
Chiti, F., & Dobson, C. M. (2006). Protein Misfolding, Functional Amyloid, and Human Disease. Annual Review of Biochemistry, 75(1), 333-366. https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.75.101304.123901
Chiti F, Dobson CM. Protein Misfolding, Functional Amyloid, and Human Disease. Annual Review of Biochemistry. 2006;75(1):333-66.
Journalkategorien
Science
Biology (General)
Science
Chemistry
Organic chemistry
Biochemistry
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Science: Chemistry: Organic chemistry: Biochemistry1,656
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Science: Chemistry: General. Including alchemy780
Die erste Studie, die diesen Artikel zitiert hat, trug den Titel Analysis of the kinetics of folding of proteins and peptides using circular dichroism und wurde in 2006. veröffentlicht. Die aktuellste Zitierung stammt aus einer 2024 Studie mit dem Titel Analysis of the kinetics of folding of proteins and peptides using circular dichroism Seinen Höhepunkt an Zitierungen erreichte dieser Artikel in 2014 mit 373 Zitierungen.Es wurde in 862 verschiedenen Zeitschriften zitiert., 19% davon sind Open Access. Unter den verwandten Fachzeitschriften wurde diese Forschung am häufigsten von The Journal of Physical Chemistry B zitiert, mit 196 Zitierungen. Die folgende Grafik veranschaulicht die jährlichen Zitationstrends für diesen Artikel.
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