Histone Acetyltransferases

Artikeleigenschaften
  • Sprache
    English
  • Veröffentlichungsdatum
    2001/06/01
  • Indian UGC (Zeitschrift)
  • Auffrischen
    277
  • Zitate
    1,339
  • Sharon Y. Roth Department of Biochemistry and Molecular Biology, University of Texas MD Anderson Cancer Center, Houston, Texas 77030;Department of Biochemistry and Molecular Biology, Oregon Health Sciences University, Portland, Oregon 97201;Department of Biochemistry and Molecular Genetics, University of Virginia Health Sciences Center, Charlottesville, Virginia 22908;
  • John M. Denu Department of Biochemistry and Molecular Biology, University of Texas MD Anderson Cancer Center, Houston, Texas 77030;Department of Biochemistry and Molecular Biology, Oregon Health Sciences University, Portland, Oregon 97201;Department of Biochemistry and Molecular Genetics, University of Virginia Health Sciences Center, Charlottesville, Virginia 22908;
  • C. David Allis Department of Biochemistry and Molecular Biology, University of Texas MD Anderson Cancer Center, Houston, Texas 77030;Department of Biochemistry and Molecular Biology, Oregon Health Sciences University, Portland, Oregon 97201;Department of Biochemistry and Molecular Genetics, University of Virginia Health Sciences Center, Charlottesville, Virginia 22908;
Abstrakt
Zitieren
Roth, Sharon Y., et al. “Histone Acetyltransferases”. Annual Review of Biochemistry, vol. 70, no. 1, 2001, pp. 81-120, https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.70.1.81.
Roth, S. Y., Denu, J. M., & Allis, C. D. (2001). Histone Acetyltransferases. Annual Review of Biochemistry, 70(1), 81-120. https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.70.1.81
Roth SY, Denu JM, Allis CD. Histone Acetyltransferases. Annual Review of Biochemistry. 2001;70(1):81-120.
Journalkategorien
Science
Biology (General)
Science
Chemistry
Organic chemistry
Biochemistry
Beschreibung

Wie wird die Genexpression innerhalb der komplexen Verpackung von DNA reguliert? Dieser Review befasst sich mit der entscheidenden Rolle von Histon-Acetyltransferasen (HATs) bei der Transkriptionsregulation und untersucht ihre Mechanismen, Regulation und Verbindungen zu zellulären Prozessen. HATs sind essentielle Enzyme, die Histone modifizieren und die Genzugänglichkeit und -expression beeinflussen. Der Review diskutiert die Entdeckung, Substratspezifität, den katalytischen Mechanismus und die Regulation von HATs. Diese Enzyme sind Teil großer, multisubunitärer Komplexe, die Histone und andere Faktoren für die Acetylierung anvisieren, eine Modifikation, die positiv mit der Transkriptionsaktivierung verbunden ist. Die Beteiligung von HATs an zellulären Regulationsprozessen, die der normalen Entwicklung und Differenzierung sowie abnormalen Prozessen, die zur Onkogenese führen, zugrunde liegen, wird untersucht. Obwohl die Funktionen und die Regulation von HATs erst ansatzweise verstanden werden, unterstreicht dieser Review ihre weitreichenden Auswirkungen auf die menschliche Biologie und Krankheit. Dies bietet einen Rahmen, um die Verbindungen sowohl zu zellulären Regulationsprozessen, die der normalen Entwicklung und Differenzierung zugrunde liegen, als auch zu abnormalen Prozessen, die zur Onkogenese führen, besser zu verstehen.

Dieser in Annual Review of Biochemistry veröffentlichte Review über Histon-Acetyltransferasen steht perfekt im Einklang mit dem Fokus des Journals auf umfassende Übersichten über Schlüsselthemen der Biochemie. Durch die Diskussion der Struktur, Funktion und Regulation von HATs trägt die Arbeit direkt zu dem bestehenden Forschungskörper des Journals über Chromatinmodifikation, Genexpression und zelluläre Regulation bei. Sein Umfang und seine Tiefe stimmen mit der Mission des Journals überein.

Auffrischen
Zitate
Zitationsanalyse
Die erste Studie, die diesen Artikel zitiert hat, trug den Titel The S. cerevisiae SAGA complex functions in vivo as a coactivator for transcriptional activation by Gal4 und wurde in 2001. veröffentlicht. Die aktuellste Zitierung stammt aus einer 2024 Studie mit dem Titel The S. cerevisiae SAGA complex functions in vivo as a coactivator for transcriptional activation by Gal4 Seinen Höhepunkt an Zitierungen erreichte dieser Artikel in 2007 mit 81 Zitierungen.Es wurde in 584 verschiedenen Zeitschriften zitiert., 18% davon sind Open Access. Unter den verwandten Fachzeitschriften wurde diese Forschung am häufigsten von Journal of Biological Chemistry zitiert, mit 72 Zitierungen. Die folgende Grafik veranschaulicht die jährlichen Zitationstrends für diesen Artikel.
Zitate verwendeten diesen Artikel für Jahr