Mechanisms Underlying Ubiquitination

Artikeleigenschaften
  • Sprache
    English
  • Veröffentlichungsdatum
    2001/06/01
  • Indian UGC (Zeitschrift)
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    177
  • Zitate
    2,567
  • Cecile M. Pickart School of Public Health, Johns Hopkins University, 615 North Wolfe Street, Baltimore, Maryland 21205;
Abstrakt
Zitieren
Pickart, Cecile M. “Mechanisms Underlying Ubiquitination”. Annual Review of Biochemistry, vol. 70, no. 1, 2001, pp. 503-3, https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.70.1.503.
Pickart, C. M. (2001). Mechanisms Underlying Ubiquitination. Annual Review of Biochemistry, 70(1), 503-533. https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.70.1.503
Pickart CM. Mechanisms Underlying Ubiquitination. Annual Review of Biochemistry. 2001;70(1):503-3.
Journalkategorien
Science
Biology (General)
Science
Chemistry
Organic chemistry
Biochemistry
Beschreibung

Wie erreicht die Ubiquitinierung ihre bemerkenswerte Selektivität und Effizienz? Dieser Artikel untersucht die Mechanismen, die der Ubiquitinierung zugrunde liegen, einem entscheidenden Prozess in eukaryotischen Zellen, der verschiedene zelluläre Funktionen reguliert. Die hohe Effizienz und exquisite Selektivität von Ubiquitinierungsreaktionen spiegeln die Eigenschaften von Enzymen wider, die als Ubiquitin-Protein-Ligasen oder E3s bekannt sind. Ein E3 erkennt seine Substrate basierend auf dem Vorhandensein eines spezifischen Ubiquitinierungssignals und katalysiert die Bildung einer Isopeptidbindung zwischen einem Substrat- (oder Ubiquitin-) Lysinrest und dem C-Terminus von Ubiquitin. Der Artikel untersucht, wie alle bekannten E3s eine von zwei katalytischen Domänen verwenden – eine HECT-Domäne oder einen RING-Finger – und diskutiert aktuelle Kristallstrukturen, die detaillierte Ansichten eines aktiven Zentrums jedes Typs liefern. Jüngste Ergebnisse zeigen, dass alle bekannten E3s nur eine von zwei katalytischen Domänen nutzen – eine HECT-Domäne oder einen RING-Finger – und Kristallstrukturen haben die ersten detaillierten Ansichten eines aktiven Zentrums jedes Typs geliefert. Die neuen Erkenntnisse werfen ein Licht auf viele Aspekte der E3-Struktur, -Funktion und des -Mechanismus, betonen aber auch, dass wichtige Merkmale der E3-Katalyse noch aufgeklärt werden müssen. Durch die Hervorhebung der molekularen Basis der E3-Spezifität und -Katalyse bietet diese Arbeit Einblicke in grundlegende Regulationsmechanismen innerhalb von Zellen.

Dieser Artikel, der in Annual Review of Biochemistry veröffentlicht wurde, steht im Einklang mit dem Fokus der Zeitschrift auf grundlegende biochemische Prozesse. Durch die Erforschung der Mechanismen der Ubiquitinierung befasst sich die Arbeit mit Themen der Enzymologie, Proteinstruktur und Zellsignalisierung. Dieser umfassende Überblick trägt wesentlich zum Verständnis der zellulären Regulation bei.

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Zitate
Zitationsanalyse
Die erste Studie, die diesen Artikel zitiert hat, trug den Titel Regulation of G Protein–Initiated Signal Transduction in Yeast: Paradigms and Principles und wurde in 2001. veröffentlicht. Die aktuellste Zitierung stammt aus einer 2024 Studie mit dem Titel Regulation of G Protein–Initiated Signal Transduction in Yeast: Paradigms and Principles Seinen Höhepunkt an Zitierungen erreichte dieser Artikel in 2004 mit 180 Zitierungen.Es wurde in 730 verschiedenen Zeitschriften zitiert., 17% davon sind Open Access. Unter den verwandten Fachzeitschriften wurde diese Forschung am häufigsten von Journal of Biological Chemistry zitiert, mit 226 Zitierungen. Die folgende Grafik veranschaulicht die jährlichen Zitationstrends für diesen Artikel.
Zitate verwendeten diesen Artikel für Jahr