Regulation of Phosphoinositide-Specific Phospholipase C

Artikeleigenschaften
  • Sprache
    English
  • Veröffentlichungsdatum
    2001/06/01
  • Indian UGC (Zeitschrift)
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    133
  • Zitate
    1,016
  • Sue Goo Rhee Laboratory of Cell Signaling, National Heart, Lung, and Blood Institute, National Institutes of Health, Bethesda, Maryland, 20892-0320;
Abstrakt
Zitieren
Rhee, Sue Goo. “Regulation of Phosphoinositide-Specific Phospholipase C”. Annual Review of Biochemistry, vol. 70, no. 1, 2001, pp. 281-12, https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.70.1.281.
Rhee, S. G. (2001). Regulation of Phosphoinositide-Specific Phospholipase C. Annual Review of Biochemistry, 70(1), 281-312. https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.70.1.281
Rhee SG. Regulation of Phosphoinositide-Specific Phospholipase C. Annual Review of Biochemistry. 2001;70(1):281-312.
Journalkategorien
Science
Biology (General)
Science
Chemistry
Organic chemistry
Biochemistry
Beschreibung

Wie regulieren Zellen die Aktivität von Phosphoinositid-spezifischer Phospholipase C fein? Diese Übersichtsarbeit untersucht die Regulation der Phosphoinositid-spezifischen Phospholipase C (PLC) und konzentriert sich auf die elf verschiedenen Isoformen, die in Säugetieren identifiziert wurden. Diese Isoformen, die in vier Unterfamilien (β, γ, δ und ∍) unterteilt sind, katalysieren die Hydrolyse von Phosphatidylinositol-4,5-bisphosphat [PtdIns(4,5)P2] zu Inositol-1,4,5-trisphosphat und Diacylglycerol nach Aktivierung von Zelloberflächenrezeptoren. Jede PLC-Isoform besitzt X- und Y-Domänen, die den katalytischen Kern bilden, zusammen mit regulatorischen Domänen, die für Signalproteine üblich sind. Diese Domänen zielen auf PLC-Isozyme auf ihr Substrat oder ihre Aktivatoren durch Protein-Protein- oder Protein-Lipid-Interaktionen ab. Die Übersichtsarbeit untersucht auch die unterschiedlichen regulatorischen Domänen in PLC-Isoformen, die sie für verschiedene Aktivierungsmodi anfällig machen. Letztendlich unterstreicht die komplizierte Regulation von PLC-Isoformen die komplexen Mechanismen, durch die zelluläre Signalwege moduliert werden. Da die Partner, die mit diesen regulatorischen Domänen von PLC-Isozymen interagieren, in bestimmten Regionen der Zelle als Reaktion auf Änderungen des Rezeptorstatus erzeugt oder eliminiert werden, ist die Aktivierung und Deaktivierung jeder PLC-Isoform wahrscheinlich ein hochregulierter Prozess.

Diese im Annual Review of Biochemistry veröffentlichte Arbeit steht voll und ganz im Einklang mit dem Fokus der Zeitschrift auf die Bereitstellung umfassender und aktueller Übersichten über wichtige biochemische Prozesse. Durch die detaillierte Beschreibung der Regulation von PLC-Isoformen und ihrer vielfältigen Aktivierungsmechanismen liefert die Übersichtsarbeit wertvolle Einblicke für Biochemiker, die zelluläre Signalwege untersuchen, und hält den Ruf der Zeitschrift für hochwirksame Inhalte aufrecht.

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Zitate
Zitationsanalyse
Die erste Studie, die diesen Artikel zitiert hat, trug den Titel Crosstalk of the group IIa and IIb metals calcium and zinc in cellular signaling und wurde in 2001. veröffentlicht. Die aktuellste Zitierung stammt aus einer 2024 Studie mit dem Titel Crosstalk of the group IIa and IIb metals calcium and zinc in cellular signaling Seinen Höhepunkt an Zitierungen erreichte dieser Artikel in 2005 mit 86 Zitierungen.Es wurde in 433 verschiedenen Zeitschriften zitiert., 15% davon sind Open Access. Unter den verwandten Fachzeitschriften wurde diese Forschung am häufigsten von Journal of Biological Chemistry zitiert, mit 103 Zitierungen. Die folgende Grafik veranschaulicht die jährlichen Zitationstrends für diesen Artikel.
Zitate verwendeten diesen Artikel für Jahr