3D domain swapping: As domains continue to swap

Artikeleigenschaften
  • Sprache
    English
  • DOI (url)
  • Veröffentlichungsdatum
    2002/06/01
  • Zeitschrift
  • Indian UGC (Zeitschrift)
  • Auffrischen
    105
  • Zitate
    523
  • Yanshun Liu
  • David Eisenberg
Abstrakt
Zitieren
Liu, Yanshun, and David Eisenberg. “3D Domain Swapping: As Domains Continue to Swap”. Protein Science, vol. 11, no. 6, 2002, pp. 1285-99, https://doi.org/10.1110/ps.0201402.
Liu, Y., & Eisenberg, D. (2002). 3D domain swapping: As domains continue to swap. Protein Science, 11(6), 1285-1299. https://doi.org/10.1110/ps.0201402
Liu Y, Eisenberg D. 3D domain swapping: As domains continue to swap. Protein Science. 2002;11(6):1285-99.
Journalkategorien
Science
Biology (General)
Science
Chemistry
Organic chemistry
Biochemistry
Beschreibung

Wie bauen Proteine Bindungen auf? Diese Übersicht befasst sich mit der faszinierenden Welt des dreidimensionalen (3D) Domänentauschs, einem Prozess, bei dem Proteine identische Domänen austauschen, um eine Bindung zwischen zwei oder mehr Molekülen einzugehen. Die Untersuchung von domänengetauschten Proteinen hat sich seit ihrer ersten Identifizierung in Diphtherietoxin erweitert. Diese Forschung untersucht die Vielfalt der getauschten Domänen und konzentriert sich auf Primär- und Sekundärstrukturen, die sich am N- oder C-Terminus befinden. Mehrere Fallstudien geben einen detaillierten Einblick in den 3D-Domänentausch, einschließlich Proteine, die mehr als eine Domäne tauschen, Beweise in Amyloidproteinen und die Flexibilität von Scharnierschleifen. Darüber hinaus erörtert der Artikel die physiologische Relevanz und einen potenziellen Mechanismus für diesen Prozess. Letztendlich legen die Autoren nahe, dass der 3D-Domänentausch unter den richtigen Bedingungen in jedem Protein mit einem ungehinderten Terminus auftreten kann, was einen Rahmen für zukünftige Ergebnisse schafft und das Potenzial für Manipulationen zur Beeinflussung der Proteinfunktion hervorhebt. Diese Übersicht bietet einen umfassenden Überblick über den aktuellen Wissensstand und bietet einen Rahmen für das Verständnis zukünftiger Entdeckungen.

Dieser in Protein Science veröffentlichte Artikel über den 3D-Domänentausch steht im Einklang mit dem Fokus der Zeitschrift auf Proteinstruktur, -funktion und -faltung. Durch die Erforschung der Mechanismen und Implikationen des Domänentauschs trägt die Forschung zu einem tieferen Verständnis der Proteininteraktionen und ihrer Rolle in biologischen Prozessen bei. Die umfangreiche Liste der Referenzen deutet auf eine starke Verbindung zu anderen Studien in der Proteinforschung hin.

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Zitate
Zitationsanalyse
Die erste Studie, die diesen Artikel zitiert hat, trug den Titel Structure and Catalytic Mechanism of a SET Domain Protein Methyltransferase und wurde in 2002. veröffentlicht. Die aktuellste Zitierung stammt aus einer 2024 Studie mit dem Titel Structure and Catalytic Mechanism of a SET Domain Protein Methyltransferase Seinen Höhepunkt an Zitierungen erreichte dieser Artikel in 2004 mit 42 Zitierungen.Es wurde in 157 verschiedenen Zeitschriften zitiert., 17% davon sind Open Access. Unter den verwandten Fachzeitschriften wurde diese Forschung am häufigsten von Journal of Molecular Biology zitiert, mit 51 Zitierungen. Die folgende Grafik veranschaulicht die jährlichen Zitationstrends für diesen Artikel.
Zitate verwendeten diesen Artikel für Jahr