Pushing the boundaries of molecular replacement with maximum likelihood

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Read, Randy J. “Pushing the Boundaries of Molecular Replacement With Maximum Likelihood”. Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography, vol. 57, no. 10, 2001, pp. 1373-82, https://doi.org/10.1107/s0907444901012471.
Read, R. J. (2001). Pushing the boundaries of molecular replacement with maximum likelihood. Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography, 57(10), 1373-1382. https://doi.org/10.1107/s0907444901012471
Read RJ. Pushing the boundaries of molecular replacement with maximum likelihood. Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography. 2001;57(10):1373-82.
Beschreibung

Diese Forschung untersucht, wie die Molecular-Replacement-Methode in der Kristallographie verbessert werden kann, insbesondere für schwierige Fälle. Durch die Verwendung einer wahrscheinlichkeitsbasierten Funktion könnte die Leistung deutlich verbessert werden. Es besteht eine Mehrdeutigkeit in den relativen Phasen der Beiträge von symmetriebezogenen Molekülen im Molecular Replacement. Die erforderliche Wahrscheinlichkeitsfunktion hängt von den Translationssuchen ab. Korrelationen zwischen Sequenzidentität und Koordinatenfehler können verwendet werden, um Parameter für die Modellqualität in den Wahrscheinlichkeitsfunktionen zu kalibrieren. Durch die Einrichtung der gemeinsamen Wahrscheinlichkeitsverteilung von realen und Modellstrukturfaktoren können mehrere Modelle eines Moleküls kombiniert werden. Es wird gezeigt, dass wahrscheinlichkeitsbasierte Ziele genauer und empfindlicher sind. Die Studie zeigt, dass wahrscheinlichkeitsbasierte Ziele im Vergleich zu früheren Methoden eine höhere Empfindlichkeit und Genauigkeit bieten, wobei die neue Multi-Modell-Wahrscheinlichkeitsfunktion die Erfolgsraten deutlich verbessert. Eine neue Wahrscheinlichkeitsfunktion eignet sich für Rotationssuchen.

Zitate
Zitationsanalyse
Die erste Studie, die diesen Artikel zitiert hat, trug den Titel Crystal Structure of African Swine Fever Virus dUTPase Reveals a Potential Drug Target und wurde in 2019. veröffentlicht. Die aktuellste Zitierung stammt aus einer 2023 Studie mit dem Titel Crystal Structure of African Swine Fever Virus dUTPase Reveals a Potential Drug Target Seinen Höhepunkt an Zitierungen erreichte dieser Artikel in 2022 mit 7 Zitierungen.Es wurde in 8 verschiedenen Zeitschriften zitiert., 50% davon sind Open Access. Unter den verwandten Fachzeitschriften wurde diese Forschung am häufigsten von Journal of Virology zitiert, mit 3 Zitierungen. Die folgende Grafik veranschaulicht die jährlichen Zitationstrends für diesen Artikel.
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